2025年8月29日，上海交通大学农业与生物学院食品科学与工程系方亚鹏教授团队在国际顶级期刊《Advanced Science》（Q1，中科院1区Top，IF2024=14.1）在线发表题为" Dual Hydrophilic-Hydrophobic Core Architecture in Soy Glycinin Amyloid Fibrils Revealed by Cryo-EM"的研究性论文，该文通讯作者为上海交通大学操义平（长聘教轨副教授）、曹骎（长聘教轨副教授）和方亚鹏（教授）。淀粉样蛋白因其交叉β-折叠结构而被广泛关注，传统上多与阿尔茨海默症、帕金森症等神经退行性疾病相关，但近年来研究发现，它们在生物体内亦具有重要功能。例如，微生物利用功能性淀粉样蛋白作为生物膜骨架或抗菌因子，而植物来源的淀粉样蛋白则逐渐展现出在功能性生物分子与可持续纳米材料方面的潜力。已有研究表明，种子贮藏蛋白（如大豆、花生、葵花籽、亚麻籽、杏仁等）在酸性热处理条件下可形成淀粉样纤维，这些纤维在乳化、凝胶化和铁强化等功能特性上均优于其天然前体，因而被视为未来食品与生物材料的重要候选。然而，目前仍缺乏其原子水平的结构解析，这限制了人们对其功能增强机制的深入理解与理性设计应用。本研究以最具代表性的大豆分离蛋白（SPI）为模型，解析了其两类主要组分——11S球蛋白（glycinin）与7S球蛋白（β-conglycinin）所形成的淀粉样结构。研究团队利用冷冻电镜（cryo-EM）获得了分辨率分别为3.4 Å与3.5 Å的两种纤维多态体，并揭示了一种前所未有的“双核心”结构特征。这一发现使大豆蛋白淀粉样纤维与此前已知的致病性或功能性淀粉样蛋白区分开来，为理解植物淀粉样蛋白的形成机制提供了全新视角，也为其在食品与生物材料领域的理性设计与功能优化奠定了结构基础。

成果介绍

 • 植物来源的淀粉样纤维是一类有前景的可持续纳米材料，其功能性表现优于对应的天然前体；然而，这些增强效应背后的原子尺度结构机制尚未阐明。

 • 采用冷冻电镜（cryo-EM），本研究解析了由大豆球蛋白 A 亚基（glycinin-A）在体外组装形成的两种不同纤维多态体的近原子分辨率结构（3.4 与 3.5 Å）。其中，占优势的 I 型纤维呈现前所未有的双核心结构特征：具有空间分离的亲水（Asp172–Asn178/Asn178’–Asp172’）与疏水（Val166–Ile168/Val186’–Pro184’）结构域，由此形成一种区别于诸多已知淀粉样结构（包括致病性与功能性淀粉样）的独特折叠。相较之下，少量的 II 型纤维则采用常规的延展性疏水核心，并伴随 Tyr155–Tyr158 的 π 堆叠。上述原子结构建立了基础性的结构—性能关系，为基于植物蛋白的纳米材料的理性设计提供了依据。

原文链接https://doi.org/10.1002/advs.202509821