藜麦蛋白-单宁酸相互作用的多光谱分析和分子模拟：构象变化和功能特性

2025年3月，中南林业科技大学孙术国教授团队在国际食品Top期刊《Food Chemistry》(Q1，IF 8.5)发表题为“Multispectral analysis and molecular simulation of quinoa protein-tannic acid interactions: Conformational changes and functional properties”的研究性论文。孙术国教授为通讯作者，中南林业科技大学23级博士研究生瞿光凡为第一作者。

藜麦分离蛋白(QPI)是一种营养价值高、过敏性低的优质植物蛋白，因其价格低廉、具有优良的氨基酸结构，特别是赖氨酸含量较高(760 mg/100g)，比大部分谷物蛋白更利于消化吸收。QPI主要由11S球蛋白和2S清蛋白组成，通过二硫键稳定。然而，由于QPI中存在大量的二硫键，其乳化性能较低阻碍了在乳化脂质食品中的应用。膳食多酚是植物中常见的天然化合物，因其多种生物活性而备受关注，包括抗炎、抗癌、抗氧化和抗过敏特性。多酚类化合物与蛋白质具有很高的结合亲和力，可通过与蛋白质分子中的活性部分相互作用形成复合物，从而影响蛋白质的结构、物理化学性质和功能。本文研究了QPI与单宁酸(TA)的非共价相互作用对蛋白质结构和功能特性的影响，并提高了藜麦蛋白的应用潜力，进一步支持了多酚在蛋白质修饰方面的优势。

 

研究亮点
TA改变了QPI的微环境和二级结构。
TA通过静态猝灭降低了QPI的荧光。
疏水相互作用和氢键是QPI-TA复合物形成的主要作用力。
QPI-TA复合物具有较好的乳化和发泡能力。
 

成果介绍
研究表明，通过浊度、多酚结合能力和紫外-可见光谱的结果证实了QPI-TA非共价复合物的形成。QPI与TA相互作用降低了蛋白质α-螺旋、表面疏水性和游离巯基含量，同时增加了β-折叠和无规则卷曲含量，从而导致QPI结构更松散和无序。热力学分析和分子对接证实了TA通过静态猝灭降低了QPI的荧光，并且疏水相互作用和氢键是QPI- TA非共复合物形成的主要作用力。分子动力学模拟进一步证实QPI与TA紧密结合形成稳定性的复合物。此外，TA非共价修饰显著提高了QPI的乳化和发泡能力。研究结果为提高QPI的乳化性能提供了理论依据，对促进QPI-TA复合物作为食品系统中功能性乳化剂的合理设计具有重要意义。
 

创新性/应用前景
目前关于多酚与QPI之间相互作用的报道还很少，本研究阐明了QPI与TA的结合机制，并且TA修饰显著提高藜麦蛋白乳化和发泡能力。本研究为QPI-TA复合物在食品中应用提供理论基础。进一步支持了多酚在蛋白质修饰方面的优势，对植物蛋白和多酚的利用具有实用价值。

 

原文链接https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2025.143961