藜麥蛋白-單寧酸相互作用的多光譜分析和分子模擬：構(gòu)象變化和功能特性

2025年3月，中南林業(yè)科技大學(xué)孫術(shù)國(guó)教授團(tuán)隊(duì)在國(guó)際食品Top期刊《Food Chemistry》(Q1，IF 8.5)發(fā)表題為“Multispectral analysis and molecular simulation of quinoa protein-tannic acid interactions: Conformational changes and functional properties”的研究性論文。孫術(shù)國(guó)教授為通訊作者，中南林業(yè)科技大學(xué)23級(jí)博士研究生瞿光凡為第一作者。

藜麥分離蛋白(QPI)是一種營(yíng)養(yǎng)價(jià)值高、過(guò)敏性低的優(yōu)質(zhì)植物蛋白，因其價(jià)格低廉、具有優(yōu)良的氨基酸結(jié)構(gòu)，特別是賴氨酸含量較高(760 mg/100g)，比大部分谷物蛋白更利于消化吸收。QPI主要由11S球蛋白和2S清蛋白組成，通過(guò)二硫鍵穩(wěn)定。然而，由于QPI中存在大量的二硫鍵，其乳化性能較低阻礙了在乳化脂質(zhì)食品中的應(yīng)用。膳食多酚是植物中常見(jiàn)的天然化合物，因其多種生物活性而備受關(guān)注，包括抗炎、抗癌、抗氧化和抗過(guò)敏特性。多酚類化合物與蛋白質(zhì)具有很高的結(jié)合親和力，可通過(guò)與蛋白質(zhì)分子中的活性部分相互作用形成復(fù)合物，從而影響蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)、物理化學(xué)性質(zhì)和功能。本文研究了QPI與單寧酸(TA)的非共價(jià)相互作用對(duì)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和功能特性的影響，并提高了藜麥蛋白的應(yīng)用潛力，進(jìn)一步支持了多酚在蛋白質(zhì)修飾方面的優(yōu)勢(shì)。

 

研究亮點(diǎn)
TA改變了QPI的微環(huán)境和二級(jí)結(jié)構(gòu)。
TA通過(guò)靜態(tài)猝滅降低了QPI的熒光。
疏水相互作用和氫鍵是QPI-TA復(fù)合物形成的主要作用力。
QPI-TA復(fù)合物具有較好的乳化和發(fā)泡能力。
 

成果介紹
研究表明，通過(guò)濁度、多酚結(jié)合能力和紫外-可見(jiàn)光譜的結(jié)果證實(shí)了QPI-TA非共價(jià)復(fù)合物的形成。QPI與TA相互作用降低了蛋白質(zhì)α-螺旋、表面疏水性和游離巰基含量，同時(shí)增加了β-折疊和無(wú)規(guī)則卷曲含量，從而導(dǎo)致QPI結(jié)構(gòu)更松散和無(wú)序。熱力學(xué)分析和分子對(duì)接證實(shí)了TA通過(guò)靜態(tài)猝滅降低了QPI的熒光，并且疏水相互作用和氫鍵是QPI- TA非共復(fù)合物形成的主要作用力。分子動(dòng)力學(xué)模擬進(jìn)一步證實(shí)QPI與TA緊密結(jié)合形成穩(wěn)定性的復(fù)合物。此外，TA非共價(jià)修飾顯著提高了QPI的乳化和發(fā)泡能力。研究結(jié)果為提高QPI的乳化性能提供了理論依據(jù)，對(duì)促進(jìn)QPI-TA復(fù)合物作為食品系統(tǒng)中功能性乳化劑的合理設(shè)計(jì)具有重要意義。
 

創(chuàng)新性/應(yīng)用前景
目前關(guān)于多酚與QPI之間相互作用的報(bào)道還很少，本研究闡明了QPI與TA的結(jié)合機(jī)制，并且TA修飾顯著提高藜麥蛋白乳化和發(fā)泡能力。本研究為QPI-TA復(fù)合物在食品中應(yīng)用提供理論基礎(chǔ)。進(jìn)一步支持了多酚在蛋白質(zhì)修飾方面的優(yōu)勢(shì)，對(duì)植物蛋白和多酚的利用具有實(shí)用價(jià)值。

 

原文鏈接https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2025.143961