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北京工商大學(xué)曹錦軒教授團(tuán)隊(duì):探索纖維蛋白原水解物作為肌原纖維蛋白凝膠化增強(qiáng)劑的潛力:深入了解分子組裝行為

放大字體  縮小字體 發(fā)布日期:2025-03-07  來(lái)源:北京工商大學(xué)  瀏覽次數(shù):603
北京工商大學(xué)Yuemei Zhang等在Food Chemistry期刊上發(fā)表了《Exploring the potential of fibrinogen hydrolysates as enhancers for myofibrillar protein gelation: Insights into molecular assembly behavior》文章(通訊作者:Ying Wang and Jinxuan Cao)。

研究背景
纖維蛋白原通常從豬血中提取,主要來(lái)源于屠宰過(guò)程中。在血液凝固過(guò)程中,纖維蛋白原被酶促轉(zhuǎn)化為纖維蛋白,有利于形成網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)。纖維蛋白原含有大量半胱氨酸,這可能允許在酶水解后生成具有活性巰基的肽片段。最近,纖維蛋白原酶水解物被加入卡拉膠凝膠中,有助于提高凝膠強(qiáng)度和粘彈性。推測(cè)將纖維蛋白原酶水解物加入肌原纖維蛋白中可能會(huì)增強(qiáng)熱誘導(dǎo)復(fù)合凝膠的結(jié)構(gòu)和性能。


 
摘要
本研究探索了使用胰蛋白酶和風(fēng)味酶水解豬血纖維蛋白原水解物來(lái)增強(qiáng)肌原纖維蛋白凝膠,解決肉制品凝膠強(qiáng)度差和水分流失等問(wèn)題。通過(guò)將不同濃度的纖維蛋白原水解物加入肌原纖維蛋白中,制備了熱誘導(dǎo)凝膠。復(fù)合凝膠表現(xiàn)出改善的質(zhì)地特性、流變特性和持水能力。掃描電子顯微鏡和原子力顯微鏡分析顯示復(fù)合凝膠具有均勻、致密的表面和有序的內(nèi)部結(jié)構(gòu)。研究還指出 α-螺旋和無(wú)規(guī)則卷曲減少,β-折疊和β-轉(zhuǎn)角含量增加,表明二級(jí)結(jié)構(gòu)更加有序。疏水相互作用和二硫鍵被確定為增強(qiáng)凝膠的關(guān)鍵因素,并提出了一個(gè)模型來(lái)解釋這些分子效應(yīng)。這項(xiàng)研究表明,纖維蛋白原水解物有潛力改善用于高品質(zhì)肉制品的肌原纖維蛋白凝膠的質(zhì)量和結(jié)構(gòu)。
 

研究結(jié)論
本研究探討了纖維蛋白原水解物作為肌原纖維蛋白凝膠促進(jìn)劑的潛力,強(qiáng)調(diào)了其在促進(jìn)凝膠化方面的積極作用。向肌原纖維蛋白中添加外源纖維蛋白原水解物,特別是濃度為4mg/mL時(shí),顯著改善了復(fù)合蛋白凝膠的質(zhì)地特性、持水性和流變特性。微觀結(jié)構(gòu)分析表明,復(fù)合肌原纖維蛋白凝膠表面更均勻、更致密,內(nèi)部三維網(wǎng)絡(luò)呈現(xiàn)有序的空間結(jié)構(gòu)。二級(jí)結(jié)構(gòu)分析表明,隨著水解物的增加,α-螺旋和無(wú)規(guī)卷曲的含量減少,逐漸轉(zhuǎn)變?yōu)?beta;-折疊和β-轉(zhuǎn)角。這表明復(fù)合肌原纖維蛋白在凝膠化過(guò)程中展開(kāi)程度更高,結(jié)構(gòu)更有序。分子力分析確定疏水相互作用和二硫鍵是凝膠形成的關(guān)鍵因素。分子組裝過(guò)程由肌球蛋白尾部疏水相互作用增強(qiáng)以及肌球蛋白和纖維蛋白原水解物之間二硫鍵形成所驅(qū)動(dòng),在增強(qiáng)凝膠穩(wěn)定性和網(wǎng)絡(luò)形成方面發(fā)揮了至關(guān)重要的作用。提出了一個(gè)基于這兩種分子力增強(qiáng)的模型來(lái)解釋肌原纖維蛋白凝膠與纖維蛋白原水解物的改進(jìn)特性。因此,凝膠特性的這些進(jìn)步為生產(chǎn)高品質(zhì)凝膠型肉制品提供了巨大的潛力。

原文鏈接:https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2024.141587
13-25-18-52-1

 
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